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== Estructura génica y proteínica == En el año 2001, STIM2 se identificó como un nuevo gen homólogo al gen de STIM1, convirtiéndose en el segundo miembro de una familia génica formada por tan solo dos miembros en vertebrados. El gen de STIM2 contiene doce exones y once intrones localizados en el cromosoma humano 4p15.1, y en el brazo largo del cromosoma 5 en ratón, cerca del centrómero. Los miembros de la familia STIM probablemente hayan evolucionado de un gen único en organismos eucariotas multicelulares inferiores a dos genes relacionados en vertebrados, ya que tanto STIM1 y STIM2 en el ser humano como Stim (D-Stim) en Drosophila melanogaster poseen una organización genómica conservada similar. La proteína D-STIM posee 570 residuos de aminoácidos (aas) y exhibe una gran similitud tanto con STIM1 (33% idéntico; 50% de la secuencia de aas conservada) como con STIM2 (31% idéntico; 46% de la secuencia de aas conservada). No se han identificado genes con una estructura parecida a STIM en organismos procariotas o en eucariotas unicelulares. Hasta ahora no se han identificado más proteínas similares a STIM en vertebrados. STIM2 es una proteína transmembrana de tipo I que se localiza en la membrana del S/ER en la célula. En el ser humano, STIM2 está formada por 833 aas (105-115 kDa) (Fig. 1), 148 aas más si se compara con STIM1. La región N-terminal de ambas proteínas comparte un 66 % de similitud a lo largo de 577 aas (el 85% de la secuencia de aas de STIM1). Solo el extremo C-terminal muestra una divergencia significativa en su secuencia.
Fuentes: es.wikipedia.org
La estructura de los dominios está muy conservada en ambas isoformas (Fig. 1). La secuencia de aas de STIM2 en ratón comparte un 92% de homología con STIM2 en el ser humano, de acuerdo con el alineamiento de secuencias generado por el modelo informático BLAST, y la estructura de dominios también se encuentra altamente conservada (Fig. 1). Finalmente, en el ser humano STIM2 sufre modificaciones in vivo en su estructura una vez terminada la fase de traducción, tales como una fase de maduración por eliminación del péptido señal S/ER (14 aas), glicosilación y grados variables de fosforilación. Sin embargo, se desconocen los sitios de fosforilación (Fig. 1).
Fuentes: es.wikipedia.org
=== Estructura de los dominios === La región N-terminal de STIM2 se localiza en el lumen del S/ER y contiene un dominio sensible al Ca2+ llamado EF-hand, otro dominio EF-hand ‘‘oculto’’ descubierto recientemente, y un dominio alfa estéril (SAM), bien conocido por su mediación en interacciones entre proteínas (Fig. 1). La región N-terminal está separada de la región C-terminal por un dominio transmembrana simple, muy conservado entre las proteínas de la familia STIM. La región C-terminal presenta un alto grado de conformación en hélice alfa. Una porción grande cercana al dominio transmembrana muestra una conformación similar a un dominio de la familia ezrin/radixin/moesin (ERM), la cual contiene dos dominios coiled-coil o hélice superenrollada. Los dominios coiled-coil median la interacción entre las proteínas de la familia STIM, permitiendo que se unan y formen homo o heterodímeros (Fig. 1). Finalmente, al final de la región C-terminal, STIM2 contiene un dominio rico en prolina e histidina y un extremo rico en lisina de 17 aas (Fig. 1).
Fuentes: es.wikipedia.org
=== La región EF-hand-SAM === La región formada por los dominios EF-hand y SAM (EF-SAM) es vital para la función de las proteínas STIM. El dominio EF-hand es un sensor de Ca2+ que permite a las moléculas STIM detectar cambios en la concentración de Ca2+ ([Ca2+]) contenido dentro del S/ER. Las isoformas STIM se activan cuando se libera el Ca2+ físicamente unido al dominio EF-hand, como resultado de una disminución en la [Ca2+] dentro del S/ER, que normalmente se produce después de la activación de los receptores IP3. Estos receptores están localizados en la membrana del S/ER y actúan como canales a través de los cuales se libera al citoplasma el Ca2+ contenido en el S/ER , contribuyendo a su vaciado.
Fuentes: es.wikipedia.org
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